Title: 3 Einflussfaktoren und Hemmung
Course: mebis_chemie-lernprogramme.de_enzyme_kursvorlage

3.1 Ohne Katalysator

Die Reaktionsgsechwindigkeit nimmt (unabhängig von der Anwesenheit eines Katalysators) zu...

1. bei steigender Temperatur
2. bei höherer Konzentration
3. bei steigendem Zerteilungsgrad

da die Anzahl der Zusammenstöße zwischen den Teilchen – die eine für eine Reaktion ausreichende Energie besitzen – durch jeden dieser drei Einflussfaktoren zunimmt.

RGT-Regel: Bei einer Temperaturerhöhung um 10°C verdoppelt sich die Reaktionsgeschwindigkeit.

3.2 Mit einem Enzym

Temperaturabhängigkeit

Einerseits nimmt mit steigender Temperatur die Zahl der Zusammenstöße zwischen Enzym und Substrat zu, was der RGT-Funktion entspricht.

Andererseits wird aber ab einem Schwellenwert die Tertiärstruktur des Enzyms durch Hitze-Denaturierung zerstört, so dass keine Enzym-Substrat-Komplexe mehr gebildet werden können.

⇒ Es ergibt sich eine Optimumskurve.

pH-Wert

Je nach pH-Wert werden die sauren bzw. alkalischen Aminosäure-Reste der Polypeptidkette protoniert oder deprotoniert, so dass die Tertiärstruktur zerstört wird (Denaturierung).

⇒ Es ergibts ich eine Optimumskurve für den pH-Bereich (im Körper oder in der Zelle), in dem das jeweilige Enzym normalweise seine Arbeit verrichts.

Substratkonzentration

Die Gesamtenzymkonzentration ist viel geringer als die Substratkonzentration. Bei einer Erhöhung der Substratkonzentration bilden sich mehr Enzym-Substrat-Komplexe. Wenn alle Enzymmoleküle in einem Enzym-Substrat-Komplex gebunden sind, ist keine weitere Steigerung möglich. Bei extrem hoher Substratkonzentration kann es zu einer kompetitiven Substrathemmung kommen, wenn zwei Substratmoleküle um das gleiche aktive Zentrum konkurrieren.

⇒ Es ergibt sich eine Sättigungskurve, wie sie auch im Stoffwechsel häufig anzutreffen ist (z.B. CO₂-Abhängigkeit der Fotosyntheserate bei guten Lichtbedingungen).

Kompetitive (reversible) Enzymhemmung

Der kompetitive Hemmstoff konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum.

Erst bei höherer Substratkonzentration wird eine im Vergleich zum ungehemmten Verlauf vergleichbare Enzym-Substrat-Komplex Menge gebildet.

Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird erst bei einer höheren Substratkonzentration erreicht. Da das Erreichen der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit nur schwer zu bestimmten ist, wird die Substratkonzentration betrachtet, bei welcher die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird. Diese Substratkonzentration wird als Michaeliskonstante bezeichnet. Bei einer kompetitiven Hemmung verschiebt sich diese nach rechts in Richtung einer höheren Substratkonzentration.

Allosterische (reversible) Enzymhemmung

Der allosterische Hemmstoff bindet sich an das allosterische Zentrum des Enzyms, woraufhin sich das aktive Zentrum verformt und inaktiviert wird.

Dadurch steht pro Zeiteinzeit weniger funktionsfähiges Enzym für die Bildung von Enzym-Substrat-Komplexen zur Verfügung, so dass auch bei stark erhöhter Substratkonzentration nicht mehr die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht werden kann. Die Michaeliskonstante bleibt unverändert.

Erstelle eine tabellarische Vergleichsübersicht zwischen kompetitiver und allosterischer Hemmung bezüglich der im Lernprogramm

chemie-lernprogramme.de/daten/programme/js/enzymhemmer

angegebenen Kennzeichen.

Irreversible Vergiftung

Schwermetallionen (z.B. Cu²⁺, Pb²⁺, Hg²⁺, Cd²⁺) bilden stabile Bindungen mit Schwefelhaltigen Aminosäureresten der Polypeptidkette aus und ändern so (meist irreversibel) die Tertiärstruktur des Enzymproteins (Denaturierung).

Das Enzym Acetylcholinesterase wird durch viele Nervengifte (z.B. Sarin, Tabun) durch die Ausbildung stabiler Atombindungen irreversibel gehemmt.

Cyanidionen (CN⁻, die Anionen der Blausäure HCN) binden irreversibel an die Cytochrome in den Mitochondrien und blockieren so die Endoxidation der Zellatmung.

Allosterische Aktivierung

Das am Abbau der Glucose im Rahmen der Zellatmung beteiligte Enzym Phosphofructokinase wird durch ATP allosterisch gehemmt und durch ADP allosterisch aktiviert. Falls die Zelle Energie benötigt, wird so der Glucose-Abbau gefördert. Falls die Zelle hingegen keine Energie benötigt, wird auch keine Glucose abgebaut.