Title: 2 Proteine
Course: mebis_chemie-lernprogramme.de_aminosaeuren_proteine_kursvorlage

Strukturebenen, zwischenmolekulare Kräfte

Bildung eines Dipeptids

        R₁ |O|                    R₂ |O|
    _   |   ǁ   _             _   |   ǁ   _
H – N – C – C – O – H  +  H – N – C – C – O – H
    |   |       ‾             |   |       ‾
    H   H                     H   H

Kondensation ↓↑ Hydrolyse

        R₁ |O|      R₂ |O|
    _   |   ǁ   _   |   ǁ   _                _
H – N – C – C – N – C – C – O – H    +   H – O|
    |   |       |   |       ‾                |
    H   H       H   H                        H

Die Peptidbindung ist mesomeriestabilisiert:

                        _⊖
⎡ |O|                  |O|        ⎤
⎢  ǁ   _                |   ⊕     ⎥
⎢– C – N –      ↔     – C = N –   ⎥
⎢      |                    |     ⎥
⎣      H                    H     ⎦

Der Peptidbindungsabschnitt ist daher planar und nicht drehbar. Es liegt trans-Isomerie vor.

Die C-N-Bindung ist kürzer als eine Einfach- aber länger als eine Doppelbindung.

Die Peptidbindung ist im Vergleich zur Esterbindung viel beständiger gegenüber einer säurekatalysierten Hydrolyse, kann aber durch starke Nukleophile wie Hydroxidionen in stark alkalischer Lösung gespalten werden.

In einem Polypeptid ist immer eine Peptidbindung weniger vorhanden, als Aminosäurebausteine in der Kette verknüpft sind.

In Oligopeptiden sind ca. 2-10 Aminosäuren miteinander verknüpft.

Bei einer Kettenlänge bis zu etwa 100 Aminosäuren liegen Polypeptide vor.

Bei mehr als ca. 100 Aminosäuren spricht man von Proteinen. Die Grenze zwischen Polypeptiden und Proteinen ist fließend, meist zwischen 50 und 100.

Allerdings kann ein Protein als Funktionseinheit auch aus mehreren Polypeptidketten aufgebaut sein.

Bildung eines Polypeptids

n HNH–CHRₓ–COOH → [NH–CHRₓ–CO]ₙ + n H₂O

Dieser Vorgang ähnelt einer Polykondensation (vgl. Perlonsynthese)

Strukturebenen der Proteine

Primärstruktur

Die Primärstruktur gibt die Aminosäuresequenz an.

Sie wird während der Proteinbiosynthese (=Genexpression) durch den genetischen Code festgelegt.

Die Reihenfolge der Aminosäuren wird vom N-terminalen Ende aus meist entweder im Dreibuchstabencode oder seltener auch als Einbuchstabencode angegeben.

In Proteindatenbanken sind diese Aminosäuresequenzen für viele Proteine hinterlegt, z.B. auf www.uniprot.org

Eine Beispiel-Primärstruktur für Hämoglobin findet man auf

chemie-lernprogramme.de/daten/help/polymerer/html/2_ala_lys.html

Sekundärstruktur

Die Sekundärstruktur ist der räumliche Bau, der sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidgruppen der Hauptkette ergibt.

 |O|
  ǁ   _
– C – N –
      |
      H δ⁺
      ¦
      _ δ⁻
      O|
      ǁ   _
    – C – N –
          |
          H

α-Helix

Bei der α-Helix bildet die Hauptkette eine einfache Spirale, bei welcher die v.a. polaren Reste nach außen ragen.

In Schemadarstellung wird dies meist als rote Röhre dargestellt.

Bereiche mit α-Helix sind hydrophil.

β-Faltblatt

Beim β-Faltblatt verlaufen die Hauptketten gegenläufig in Zickzack-Ketten.

Die v.a. unpolaren Reste ragen ober- und unterhalb der ziehharmonikaähnlichen Riffelung nach außen.

In Schemadarstellung wird dies meist in Form von gelben Pfeilen dargestellt.

Bereiche mit β-Faltblatt sind hydrophob.

Ungeordnete Bereiche

In ungeordneten Bereichen liegen polare und unpolare Reste in ähnlichen Anteilen vor.

Sie ermöglichen durch die Ausbildung von Schleifen zwischen den genauer festgelegten Sekundärstrukturtypen erst die Ausbildung der Tertiärstruktur.

Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur ist der übergeordnete räumliche Bau, der durch die Wechselwirkungen zwischen den Resten bestimmt wird.

Sie bestimmt die Funktionsfähigkeit des Proteins.

Zwischen Schwefel haltigen Aminosäureresten können sich sehr stabile Disulfidbrücken als echte Atombindungen ausbilden.

    _   _
R – S – S – R
    ‾   ‾

Typische mögliche Wechselwirkungen sind zwischen- (bzw. intra-)molekulare Kräfte (nach abnehmender Stärke geordnet):

- Ion-Ion-Wechselwirkung
- Ion-Dipol-Wechselwirkung
- Wasserstoffbrückenbindung
- Van-der-Waals-Kräfte (bei großen Resten evtl. stärker)

(Dipol-Dipol-Wechselwirkung ist hier eher selten)

Die Zerstörung der Tertiärstruktur (= Denaturierung) kann erfolgen durch:

- Erhitzen
- pH-Wert Änderung (Protonierung/Deprotonierung von Resten)
- Schwermetallionen

Typische Formen und Funktionen:

- kugelförmige „Globine“ (Enzymproteine, Transportproteine)
- faserförmige „Fibrine“ (Gerüstproteine)
- tunnelförmige Membranproteine (Kanalproteine, Rezeptorproteine)

Beispiel-Tertiärstrukturen für verschiedene Proteine findet man auf

chemie-lernprogramme.de/daten/help/polymerer/html/2_ala_lys.html

Quartärstruktur

Proteine, die sich als Funktionseinheit aus mehreren Polypeptidketten zusammensetzen, besitzen eine Quartärstruktur.

Die Beispiel-Quartärstruktur für Hämoglobin findet man auf

chemie-lernprogramme.de/daten/help/polymerer/html/2_ala_lys.html

Beispiel-Fragentypen

- geg.: zwei funktionelle Gruppen an Seitenketten; ges.: Zwischenmolekulare Kraft zwischen diesen Resten
- geg.: zwei schwefelhaltige Gruppen an Seitenketten; ges.: Verknüpfung zwischen diesen Resten
- geg.: Tertiärstruktur mit Schema der Sekundärstruktur; ges.: mögliche Proteintypen nach Form oder Funktion, ggf. Beispiel
- geg.: Struktur mit mehreren Polypeptidketten; ges.: Auswahl aller Strukturebenen (also auch der Quartärstruktur)